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México / Redacción:
La médica Mónica Olvera de la Cruz, originaria de Acapulco, Guerrero y que trabaja en el Departamento de Ciencias de Materiales e Ingeniería de la Northwestern University, descubrió que el virus SARS CoV-2, tiene un punto débil, el cual se puede atacar y terminar con el problema o por lo menos, anular sus consecuencias en el cuerpo humano.
“No encontré la cura, yo encontré una cosa científica que da una dirección. Lo que hicimos fue buscar otra manera de vulnerar, de reducir la atracción entre la proteína spike (del SARS CoV-2) y el receptor humano donde se pega el virus”, dijo Mónica a medios locales.
Para comprender su desempeño, Olvera de la Cruz explicó que en las células humanas, el receptor del virus es la enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2) y se encuentra en las células epiteliales nasales faríngeas, el primer contacto con el virus, y también en las células del riñón, cerebro y células de los conductores de aire más bajos y gastrointestinales, lo que facilita la falla de órganos humanos por la infección de SARS-CoV-2.
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Por su parte, el SARS CoV-2, se adhiere al ACE2 de las células humanas mediante el llamado Dominio de Unión al Receptor (RBD) que se encuentra en la proteína Dpike, los picos que dan forma de corona al virus.
Ahora bien, la primera fase de su investigación buscó encontrar la diferencia entre el virus SARS CoV de 2002, con el nuevo coronavirus SARS CoV-2, responsable de la pandemia de COVID-19.
“La diferencia eran unos grupos que se llaman polybasic cleavage, donde cleavage quiere decir ‘escisiones, divisiones’ y polybasic quiere decir que son de carga positiva. Estos grupos estaban muy alejados del lugar donde la proteína spike se pega al receptor de las células humanas, entonces dijimos: si los mutamos, descubrimos que efectivamente estos grupos que están alejados donde se pega al receptor humano, modificaba muchísimo esa interacción”, dijo.
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“Atacar” el dominio de unión al receptor del virus es sumamente complejo, debido a que está oculto dentro de la spike, pero la distancia a la que se encuentran los sitios de la división polibásica permite encontrar “una nueva manera de tratar de atacar, de hacer más vulnerable el virus”, apuntó.
“Estos estudios fueron totalmente a nivel computacional, se hacen unas simulaciones de todos los átomos del sistema para alcanzar a ver a lugares, las distancias de la adhesión al receptor, estos grupos estaban a 10 nanómetros de distancia, si quiere usted decir qué tan lejos es esto, los átomos son de 0.2 ó 0.3 nanómetros, entonces son muchos átomos de distancia”, señaló.
“Queremos diseñar una molécula más grande que pueda bloquear los tres polybasic groups, bloqueando uno reducimos la interacción en 30 por ciento, entonces creemos que si bloqueamos todos los demás se va a reducir a un más, la idea es diseñar estas moléculas para que tengan nada más absorción a la proteína spike, no a las células ni receptores humanos”, señaló.
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“Es muy difícil hacer moléculas muy específicas que ataquen eso, pero entonces si es por carga, si las cargas es lo importante y estos tienen 3 cargas juntas positivas, el receptor tiene negativas, como 21, por ahí que están repudiando algo negativo. Y las positivas atraen a lo negativo; entonces, si usted bloquea estos centros positivos, y en el centro que se están bloqueando son negativos, no se unen al receptor, se van, esperamos que se vayan, con electrostática estamos jugando cómo diseñar estos grupos para que se peguen en los lugares distantes”, indicó.
“Tengo tanto deseo de poder trabajar con la UNAM en algo que sea significativo en México, porque ciertos tratamientos son muy caros, hay que hacer medicinas que sean accesibles, buscar soluciones para los mexicanos. (…) Yo recluto mucha gente de México porque tiene mucho conocimiento, y ahora cuando mi hermano estuvo enfermo, vi la calidad de los doctores, el hospital y me doy cuenta de que hay una posibilidad de sacar adelante al país con más tecnología y más inversión en esto”, expresó.
Agencias / Vox Populi Noticias.
